GFAJ-1 väldib arseeni iga hinna eest
 Ajakirjas Nature ilmunud uurimuses leiab rahvusvaheline töörühm võimaliku põhjuse, kuidas arseenibakterina tuntust kogunud GFAJ-1 suudab Mono soolajärve äärmiselt arseenirikkas keskkonnas ellu jääda –ümbrusest eluks hädavajalikku fosfaati hankivad valgud väldivad mürgise arsenaadi raku toimetamist pelgalt ühe keemilise sideme erinevuse põhjal.   Maal leidub nii fosfaati, kui ka arsenaati äärmiselt külluslikult. Samuti on need ülimalt sarnased – nende poolt moodustatavad happed on pea sama tugevad, molekulis leiduvate hapniku aatomite jaotus on identne ja molekulide suurus erineb vaid 4% võrra. Sarnased omadused on rohkem kui ühel korral viinud teadlased mõttele, et elusorganismid võivad teatud tingimustel fosfaadi asemel arsenaati kasutada. Kahe molekuli vahel on siiski oluline erinevus – üks nendest on mürgine ja selle poolt moodustavad keemilised ühendid äärmiselt ebastabiilsed. Seega pani Wolfe-Simon'i jt. 2010. aastal ilmunud uurimus Mono soolajärves elavast näivalt arseeni kasutavast bakterist terve kogukonna kihama.   Kuigi tänaseks on uurimuse järeldused mitmekordselt kummutatud, ei ole bakteri tekitatud elevus täielikult vaibu- nud. Molekulide ülima sarnasuse tõttu peavad rakku fosfaati toimetavad valgud kuidagi suutma seda arsenaadist eristada. Mikael Elias'e ja Daniel Tawfik'i töörühm asus uurima, millise strateegia GFAJ-1 selle tegemiseks välja arendanud on. Selleks võtsid nad esmalt vaatluse neli erinevat bakteriliiki, millest kaks on arsenaadi suhtes äärmiselt tundlikud, teised kaks s.h. GFAJ-1 suudavad seevastu ellu jääda ka arsenaadirikkas keskkonnas.   Järgmiseks eraldasid nad neist viis proteiini, mis fosfaadi transpordis osalevad ja panid need ööpäevaks erineva arsenaadi kontsentratsiooniga lahustesse. Piiriks, mil transpordivalgud ei suuda viimast fosfaadist eristada, märkisid nad olukorra, kus proteiinid seovad end arsenaadiga rohkem kui 50% juhtudest. Väiksema arsenaadi taluvusega bakteritelt pärinevad valgud suutsid keskkonnast peamiselt fosfaati haarata veel juhtudel, kui seda leidus arsenaadist 500-850 korda vähem. Ent üks GFAJ-1 proteiinidest suutis seda juba teha üheksa korda väiksema fosfaadi kontsentratsiooni korral.   Võime pea iga hinna eest enda DNA'sse ja peamiseks energiatranspordiks kasutatava ATP molekuli arsenaadi lisamist vältida, võimaldab sellel ellu jääda ka arseenirikkas keskkonnas. Järgmiseks otsustasid Elias ja Tawfik vastavat GFAJ-1 proteiini uurida röntgenkiirte kristallograafia abil. Tehnika võimaldab kombata ainete struktuure isegi vesiniku aatomi raadiusest väiksematel pikkustel. Niivõrd kõrge resolutsioonita oleks fosfaadi ja arsenaadi sidumisel ilmnev erinevus tõenäoliselt märkamatuks jäänud.   Töörühm leidis, et arsenaadi molekuli suuruse erinevus oli piisav, et tingida ühe vesiniksideme  nurga muutuse. Kokku on vesiniksidemeid vastava GFAJ-1 proteiini puhul 12. Ent nurga muutusest tingitud ühe sideme nõrgenemine oli piisav, et panna valk selgelt fosfaati eelistama. Autorite sõnul oli küll varem teada, et vesiniksideme nurk mängib ülitähtsat rolli mõningate keemiliste reaktsioonide kiirendamises, ent teadaolevalt pole seda molekulide eristamiseks varem elusolendite poolt nähtud kasutatavat.   Seega pakub uurimus lisaks GFAJ-1 mõistatuse lahendamisele huvi ka sünteetilist bioloogiat edendavatele teadlastele. Pikemas perspektiivis võimaldaks see luua ravimeid, mis seovad ennast vaid sihtmärkidega, mille jaoks need mõeldud on, vältides seega ebasoovitavaid kõrvalmõjusid.  Siiski tasub rõhutada, et Elias'e ja Tawfik'i töö ei välista võimalust, et arsenaat kuidagi GFAJ-1 rakku sattuda saaks. Ent arseenibakter teeb kõik võimaliku, et säärase olukorra ilmnemist vältida.   Töörühma uurimus ilmus ajakirjas Nature.Toimetas Jaan-Juhan Oidermaa 
